| Uma L-aminoácido oxidase do veneno amarelo de Crotalus durissus terrificus (LAAOcdt) foi isolada com homogeneidade através de dois passos de purificação, por cromatografia de exclusão molecular em Sephadex G-75 seguido de cromatografia em Fenil Sefarose FF. A massa molecular da enzima purificada foi de 113 kDa, determinada por SDS-PAGE em condições redutoras. LAAOcdt mostrou estreita homologia estrutural com outras L-aminoácido oxidases isoladas de diferentes venenos de serpentes. A sequência de aminoácidos C-terminal do fragmento (NNPGILEYPVKPSEEGK) estabeleceu uma análise comparativa, mostrando assim, 100% de identidade com LAAO de C. durissus cumanensis. A LAAOcdt purificada não só mostrou atividade enzimática específica (Km = 5,0 mM), mas também apresentou pH ótimo (7,42) , temperatura (43,9 ° C) e preferência pelo substrato L-fenilalanina. LAAOcdt apresentou atividade hemolítica (0,6-20 g / L), e induziu a coagulação ... |
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